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  1. 01 本学刊行物
  2. 01-003 京都産業大学論集.自然科学系列
  3. 01-003 第33号

UDP-GalNAc : Polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase 1 (GalNAc-T1) の構造活性相関 : GalNAc-T1のレクチン様ドメインの機能解析

http://hdl.handle.net/10965/464
http://hdl.handle.net/10965/464
37b9d03a-ab7d-4498-ace2-045c93365912
名前 / ファイル ライセンス アクション
AHSUSK_NSS_33_60.pdf AHSUSK_NSS_33_60.pdf (924.8 kB)
Item type 紀要論文 / Departmental Bulletin Paper(1)
公開日 2017-09-30
タイトル
タイトル UDP-GalNAc : Polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase 1 (GalNAc-T1) の構造活性相関 : GalNAc-T1のレクチン様ドメインの機能解析
言語 ja
タイトル
タイトル Structure-function Relationship of UDP-GalNAc : Polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase 1 (GalNAc-T1) : Function of the Lectin Domain of GalNAc-T1
言語 en
言語
言語 eng
キーワード
主題Scheme Other
主題 ムチン型O-グリコシレーション,GalNAc 転移酵素,レクチン様ドメイン,構造活性相関,部位特異的変異
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 mucin-type O-glycosylation
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 GalNAc-transferase
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 lectin domain
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 structurefunction relationship
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 site-directed mutagenesis
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ departmental bulletin paper
著者 天野, 麻理

× 天野, 麻理

WEKO 3956

ja 天野, 麻理

en TENNO, Mari

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抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 The initial step of mucin-type O-glycosylation is catalyzed by UDP-GalNAc : polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferases (GalNAc-transferases). GalNAc-transferases contain a lectin domain at the C-terminus, consisting of three tandem repeats (α, β, and γ). I have reevaluated the role of the GalNAc-T1 lectin domain in this study, because the putative lectin domain of this enzyme is reportedly not functional. Deletion of the lectin domain resulted in a complete loss of enzymatic activity. I found that GalNAc-T1 has two activities distinguished by their sensitivities to inhibition with free GalNAc; one activity is sensitive, the other is resistant. In my experiments, the former activity is represented by the O-glycosylation of apomucin, an acceptor that contains multiple glycosylation sites, and the latter by synthetic peptides that contain a single glycosylation site. Site-directed mutagenesis of the lectin domain selectively reduced the follow-up activity, and identified Asp444 in the α repeat as the most important site for GalNAc recognition. I also found that the β repeat recognizes GalNAc and is involved in glycosylation of acceptors with multiple glycosylation sites. These results indicate that the lectin domain of GalNAc-T1 has at least two functional repeats, allowing the possibility of multivalent interactions with GalNAc residues on the acceptor peptide during glycosylation.
書誌情報 京都産業大学論集. 自然科学系列

巻 33, p. 60-85, 発行日 2004-03
出版者
出版者 京都産業大学
ISSN
収録物識別子タイプ PISSN
収録物識別子 1348-3323
書誌レコードID
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AA11923897
著者版フラグ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
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Ver.1 2023-05-15 15:41:10.529234
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